高中生物 13 细胞的能量 - 降低化学反应活化能的酶
酶的作用和本质
酶在细胞代谢中的作用：细胞代谢是细胞中每时每刻都进行着的许多化学反应的统称。细胞代谢能够有条不紊地进行，与酶的催化作用分不开。酶能显著降低化学反应的活化能，使细胞代谢在温和条件下快速有序地进行。例如，在过氧化氢分解实验中，加入过氧化氢酶比加入无机催化剂Fe³⁺能更快地使过氧化氢分解为水和氧气，这是因为过氧化氢酶降低活化能的作用更显著。
酶的本质：酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物，其中绝大多数酶是蛋白质，少数酶是RNA。
酶的特性
高效性：酶的催化效率比无机催化剂高得多，使细胞代谢快速进行。如上述过氧化氢分解实验中，过氧化氢酶的催化效率远高于Fe³⁺，能在短时间内使大量过氧化氢分解。
专一性：一种酶只能催化一种或一类化学反应。例如，淀粉酶只能催化淀粉水解，而不能催化蛋白质或脂肪的水解。这是因为酶的活性中心与底物分子在结构上具有特异性的互补关系，只有特定的底物才能与酶的活性中心结合，从而发生催化作用。
作用条件较温和：酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。温度和pH对酶活性影响较大，在最适温度和pH条件下，酶的活性最高；温度和pH偏高或偏低，酶活性都会明显降低。例如，人体中胃蛋白酶的最适pH约为1.5-2.2，唾液淀粉酶的最适pH约为6.8，而胰蛋白酶的最适pH约为8.0等。此外，过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活；低温时，酶的活性很低，但空间结构稳定，在适宜的温度下酶的活性可以升高。
影响酶促反应速率的因素
底物浓度：在其他条件适宜、酶量一定的情况下，底物浓度与酶促反应速率呈正相关。底物浓度较低时，酶的活性中心未被充分利用，随着底物浓度的增加，反应速率加快；当底物浓度达到一定程度后，所有的酶都与底物结合，反应速率达到最大值，此时再增加底物浓度，反应速率不再增加。
酶浓度：在底物充足、其他条件适宜的情况下，酶浓度与酶促反应速率呈正相关。酶浓度越高，单位时间内生成的产物越多，反应速率越快。
温度：在一定范围内，随着温度的升高，酶促反应速率加快；但超过最适温度后，随着温度的升高，酶的空间结构逐渐被破坏，酶活性降低，反应速率减慢。
pH：每种酶都有其最适pH，在最适pH两侧，酶活性都较低。不同酶的最适pH不同，如上述胃蛋白酶、唾液淀粉酶和胰蛋白酶的最适pH各有差异。
抑制剂和激活剂：抑制剂能降低酶的活性，可分为竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂。竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性中心，从而影响酶与底物的结合；非竞争性抑制剂则是与酶活性中心以外的位点结合，使酶的活性降低。激活剂则能提高酶的活性，如Cl⁻是唾液淀粉酶的激活剂。
与酶相关的实验设计
探究温度对酶活性的影响：实验的自变量是温度，因变量是酶的活性，可通过检测底物的剩余量或产物的生成量来表示。如探究温度对淀粉酶活性的影响，可选择不同温度梯度（如0℃、20℃、40℃、60℃、80℃等）处理淀粉酶和淀粉溶液，一段时间后，用碘液检测淀粉的剩余量，根据蓝色的深浅判断酶活性的高低。
探究pH对酶活性的影响：实验的自变量是pH，因变量同样是酶的活性。例如，探究pH对过氧化氢酶活性的影响，可设置不同pH梯度的缓冲溶液，将过氧化氢酶加入到含有过氧化氢的相应缓冲溶液中，观察产生气泡的速率或用余烬的木条复燃情况来判断酶活性的高低。
探究酶的专一性：可采用底物相同但酶不同，或酶相同但底物不同的方法来设计实验。如用淀粉酶和蔗糖酶分别催化淀粉和蔗糖的水解，然后用斐林试剂检测是否有还原糖生成，以证明酶的专一性。
酶作为生物催化剂，在细胞代谢中起着至关重要的作用，其特性和影响因素的研究对于理解细胞的生理功能和生命活动规律具有重要意义。
